Sustancias que contienen nitrógeno. Propiedades físicas y químicas de las aminas.

Propiedades químicas características de los compuestos orgánicos que contienen nitrógeno: aminas y aminoácidos.

Aminas

Las aminas son derivados orgánicos del amoníaco, en cuya molécula uno, dos o los tres átomos de hidrógeno se reemplazan por un residuo de carbono.

En consecuencia, se suelen distinguir tres tipos de aminas:

Las aminas en las que el grupo amino está unido directamente a un anillo aromático se denominan aminas aromáticas.

El representante más simple de estos compuestos es aminobenceno, o anilina:

Básico característica distintiva La estructura electrónica de las aminas es la presencia de un par de electrones solitario en el átomo de nitrógeno incluido en el grupo funcional. Esto hace que las aminas exhiban las propiedades de las bases.

Hay iones que son producto de la sustitución formal de todos los átomos de hidrógeno del ion amonio por un radical hidrocarbonado:

Estos iones se encuentran en sales similares a las sales de amonio. ellos son llamados sales de amonio cuaternario.

Isomería y nomenclatura

Las aminas se caracterizan por su isomería estructural:

— Isomería del esqueleto de carbono:

— isomería de la posición del grupo funcional:

Las aminas primarias, secundarias y terciarias son isómeras entre sí ( isomería interclase):

$(CH_3-CH_2-CH_2-NH_2)↙(\text"amina primaria (propilamina)")$

$(CH_3-CH_2-NH-CH_3)↙(\text"amina secundaria (metiletilamina)")$

Como se puede ver en los ejemplos dados, para nombrar una amina se enumeran los sustituyentes asociados con el átomo de nitrógeno (en orden de precedencia) y se agrega el sufijo -amina.

Propiedades físicas y químicas de las aminas.

Propiedades físicas.

Las aminas más simples (metilamina, dimetilamina, trimetilamina) son sustancias gaseosas. Las aminas inferiores restantes son líquidos que se disuelven bien en agua. Tienen un olor característico que recuerda al amoníaco.

Las aminas primarias y secundarias son capaces de formar enlaces de hidrógeno. Esto conduce a un aumento notable de sus puntos de ebullición en comparación con compuestos que tienen el mismo peso molecular pero son incapaces de formar enlaces de hidrógeno.

La anilina es un líquido aceitoso, poco soluble en agua, que hierve a una temperatura de 184°C.

Propiedades químicas.

Las propiedades químicas de las aminas están determinadas principalmente por la presencia de un par de electrones solitario en el átomo de nitrógeno.

1. Aminas como bases. El átomo de nitrógeno del grupo amino, al igual que el átomo de nitrógeno de la molécula de amoníaco, puede formarse gracias al par de electrones solitarios. enlace covalente según el mecanismo donante-aceptor, actuando como donante. En este sentido, las aminas, como el amoníaco, son capaces de añadir un catión de hidrógeno, es decir. actuar como base:

$NH_3+H^(+)→(NH_4^(+))↙(\text"ion amonio")$

$CH_3CH_2—NH_2+H^(+)→CH_3—(CH_2—NH_3^(+))↙(\text"ion etilamonio")$

Se sabe que la reacción del amoníaco con el agua conduce a la formación de iones hidróxido:

$NH_3+H_2O⇄NH_3·H_2O⇄NH_4^(+)+OH^(-)$.

Una solución de una amina en agua tiene una reacción alcalina:

$CH_3CH_2-NH_2+H_2O⇄CH_3-CH_2-NH_3^(+)+OH^(-)$.

El amoníaco reacciona con los ácidos para formar sales de amonio. Las aminas también son capaces de reaccionar con ácidos:

$2NH_3+H_2SO_4→((NH_4)_2SO_4)↙(\text"sulfato de amonio")$,

$CH_3—CH_2—NH_2+H_2SO_4→((CH_3—CH_2—NH_3)_2SO_4)↙(\text"sulfato de etilamonio")$.

Las propiedades básicas de las aminas alifáticas son más pronunciadas que las del amoníaco. Un aumento en la densidad electrónica convierte al nitrógeno en un donante de pares de electrones más fuerte, lo que mejora sus propiedades básicas:

2. Las aminas están ardiendo. en el aire con formación de dióxido de carbono, agua y nitrógeno:

$4CH_3NH_2+9O_2→4CO_2+10H_2O+2N_2$

Aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos heterofuncionales que contienen necesariamente dos grupos funcionales: el grupo amino $—NH_2$ y el grupo carboxilo $—COOH$, asociado a un radical hidrocarbonado.

La fórmula general de los aminoácidos más simples se puede escribir de la siguiente manera:

Debido a que los aminoácidos contienen dos grupos funcionales diferentes que se influyen entre sí, las reacciones características difieren de las de los ácidos carboxílicos y las aminas.

Propiedades de los aminoácidos

El grupo amino $—NH_2$ determina las propiedades básicas de los aminoácidos, porque es capaz de unirse a sí mismo un catión de hidrógeno a través de un mecanismo donador-aceptor debido a la presencia de un par de electrones libres en el átomo de nitrógeno.

El grupo $—COOH$ (grupo carboxilo) determina las propiedades ácidas de estos compuestos. Por tanto, los aminoácidos son compuestos orgánicos anfóteros.

Reaccionan con los álcalis como ácidos:

CON ácidos fuertes- como bases de amina:

Además, el grupo amino de un aminoácido interactúa con su grupo carboxilo, formando una sal interna:

Dado que los aminoácidos en soluciones acuosas se comportan como compuestos anfóteros típicos, en los organismos vivos desempeñan el papel de sustancias tampón que mantienen una cierta concentración de iones de hidrógeno.

Los aminoácidos son sustancias cristalinas incoloras que se funden y se descomponen a temperaturas superiores a 200 °C. Son solubles en agua e insolubles en éter. Dependiendo del radical $R-$ pueden ser dulces, amargos o insípidos.

Los aminoácidos se dividen en naturales (que se encuentran en los organismos vivos) y sintéticos. Entre los aminoácidos naturales (alrededor de $ 150 $) se distinguen los aminoácidos proteinógenos (alrededor de $ 20 $), que forman parte de las proteínas. Son en forma de L. Aproximadamente la mitad de estos aminoácidos son insustituible, porque no se sintetizan en el cuerpo humano. Los ácidos esenciales son valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, lisina, treonina, cisteína, metionina, histidina y triptófano. Estas sustancias ingresan al cuerpo humano con los alimentos. Si su cantidad en los alimentos es insuficiente, desarrollo normal y el funcionamiento del cuerpo humano se ve alterado. En determinadas enfermedades, el cuerpo no puede sintetizar otros aminoácidos. Por tanto, en la fenilcetonuria, la tirosina no se sintetiza.

La propiedad más importante de los aminoácidos es la capacidad de entrar en condensación molecular con la liberación de agua y la formación del grupo amida $—NH—CO—$, por ejemplo:

$(nNH_2—(CH_2)_5—COOH)↙(\text"ácido aminocaproico")→((…—NH—(CH_2)_5—COO—…)_n)↙(\text"capron")+(n+ 1 )H_2O$.

Los compuestos de alto peso molecular obtenidos como resultado de esta reacción contienen una gran cantidad de fragmentos de amida y por eso se denominan poliamidas.

Los aminoácidos con grupos amino y carboxilo en los extremos de las moléculas son adecuados para producir fibras sintéticas.

Las poliamidas de $α$-aminoácidos se llaman péptidos. Dependiendo del número de residuos de aminoácidos, se distinguen. dipéptidos, péptidos, polipéptidos. En tales compuestos, los grupos $—NH—CO—$ se denominan grupos peptídicos.

Algunos aminoácidos que forman las proteínas.

Ardillas

Las proteínas, o sustancias proteicas, son polímeros naturales de alto peso molecular (el peso molecular varía de 5.000 a 10.000 dólares a 1 millón de dólares o más), cuyas moléculas se construyen a partir de residuos de aminoácidos conectados por un enlace amida (péptido).

Las proteínas también se llaman proteínas (del griego. proto- primero, importante). El número de residuos de aminoácidos en una molécula de proteína varía mucho y, en ocasiones, alcanza varios miles. Cada proteína tiene su propia secuencia inherente de residuos de aminoácidos.

Las proteínas realizan una variedad de funciones biológicas: catalíticas (enzimas), reguladoras (hormonas), estructurales (colágeno, fibroína), motoras (miosina), de transporte (hemoglobina, mioglobina), protectoras (inmunoglobulinas, interferón), de almacenamiento (caseína, albúmina, gliadina) y otros.

Las proteínas son la base de las biomembranas, el componente más importante de la célula y los componentes celulares. Desempeñan un papel clave en la vida de la célula, constituyendo, por así decirlo, base material su actividad química.

La propiedad excepcional de la proteína es autoorganización de la estructura, es decir. su habilidad espontáneamente crear una estructura espacial específica característica solo de una proteína determinada. Esencialmente, todas las actividades del cuerpo (desarrollo, movimiento, desempeño de varias funciones y mucho más) está asociado con sustancias proteicas. Es imposible imaginar la vida sin proteínas.

Las proteínas son el componente más importante de la alimentación humana y animal y un proveedor de aminoácidos esenciales.

Estructura proteica

Todas las proteínas están formadas por veinte $α$-aminoácidos diferentes, cuya fórmula general se puede representar como

donde el radical R puede tener una amplia variedad de estructuras.

Las proteínas son cadenas poliméricas que constan de decenas de miles, millones o más residuos de $α$-aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La secuencia de residuos de aminoácidos en una molécula de proteína se llama estructura primaria.

Los cuerpos proteicos se caracterizan por tener enormes masas moleculares (hasta mil millones) y moléculas de tamaño casi macro. Una molécula tan larga no puede ser estrictamente lineal, por lo que sus secciones se doblan y pliegan, lo que conduce a la formación de enlaces de hidrógeno que involucran átomos de nitrógeno y oxígeno. Se forma una estructura helicoidal regular, que se denomina estructura secundaria.

En una molécula de proteína, pueden ocurrir interacciones iónicas entre los grupos carboxilo y amino de varios residuos de aminoácidos y la formación de puentes disulfuro. Estas interacciones conducen al surgimiento estructura terciaria.

Las proteínas con $M_r > 50000$ suelen estar formadas por varias cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales ya tiene una estructura primaria, secundaria y terciaria. Se dice que estas proteínas tienen una estructura cuaternaria.

Propiedades de las proteínas

Las proteínas son electrolitos anfóteros. A un determinado valor de pH del medio (se llama punto isoeléctrico), el número de cargas positivas y negativas en la molécula de proteína es el mismo.

Esta es una de las principales propiedades de las proteínas. En este punto, las proteínas son eléctricamente neutras y su solubilidad en agua es la más baja. La capacidad de las proteínas para reducir la solubilidad cuando sus moléculas alcanzan la neutralidad eléctrica se utiliza para el aislamiento de soluciones, por ejemplo, en la tecnología de obtención de productos proteicos.

Hidratación. El proceso de hidratación implica la unión del agua a las proteínas, que exhiben propiedades hidrófilas: se hinchan, aumentan su masa y su volumen. La hinchazón de las proteínas individuales depende de su estructura. Los grupos amida hidrófila ($—СО—NH—$, enlace peptídico), amina ($—NH_2$) y carboxilo ($—COOH$) presentes en la composición y ubicados en la superficie de la macromolécula de proteína atraen moléculas de agua, estrictamente orientándolos hacia la superficie de la molécula. La capa de hidratación (acuosa) que rodea los glóbulos de proteínas previene la agregación y la sedimentación y, por lo tanto, contribuye a la estabilidad de las soluciones de proteínas. En el punto isoeléctrico, las proteínas tienen la menor capacidad para unir agua; la capa de hidratación alrededor de las moléculas de proteínas se destruye, por lo que se combinan para formar grandes agregados. La agregación de moléculas de proteínas también ocurre cuando se deshidratan usando ciertos solventes orgánicos, como el alcohol etílico. Esto conduce a la precipitación de proteínas. Cuando el $pH$ del ambiente cambia, la macromolécula proteica se carga y su capacidad de hidratación cambia.

Con un hinchamiento limitado, se forman soluciones proteicas concentradas. sistemas complejos, llamado jaleas. Las gelatinas no son fluidas, elásticas, tienen plasticidad, cierta resistencia mecánica y son capaces de conservar su forma.

La diferente hidrofilicidad de las proteínas del gluten es uno de los signos que caracterizan la calidad del grano de trigo y de la harina que se obtiene de él (el llamado trigo fuerte y débil). La hidrofilia de las proteínas de los cereales y la harina influye papel importante durante el almacenamiento y procesamiento de cereales, en panadería. La masa que se obtiene en la producción de panadería es una proteína hinchada en agua, una gelatina concentrada que contiene granos de almidón.

Desnaturalización de proteínas. Cuando se desnaturaliza bajo la influencia. factores externos(temperatura, estrés mecánico, acción de agentes químicos y varios otros factores) se produce un cambio en las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de la macromolécula proteica, es decir, su estructura espacial nativa. La estructura primaria, y por tanto composición química Las proteínas no cambian. estan cambiando propiedades fisicas: la solubilidad, la capacidad de hidratación disminuye, se pierde la actividad biológica. La forma de la macromolécula proteica cambia y se produce agregación. Al mismo tiempo, aumenta la actividad de determinados grupos químicos, se facilita el efecto de las enzimas proteolíticas sobre las proteínas y, por tanto, son más fáciles de hidrolizar.

En la tecnología alimentaria, de especial importancia práctica tiene la desnaturalización térmica de las proteínas, cuyo grado depende de la temperatura, la duración del calentamiento y la humedad. Esto debe tenerse en cuenta al desarrollar regímenes de tratamiento térmico de materias primas alimentarias, productos semiacabados y, a veces, productos terminados. Los procesos de desnaturalización térmica desempeñan un papel especial en el escaldado de materiales vegetales, el secado de cereales, la cocción de pan y la producción de pasta. La desnaturalización de las proteínas también puede deberse a acciones mecánicas (presión, frotamiento, sacudidas, ultrasonidos). Finalmente, la desnaturalización de las proteínas se produce por la acción de reactivos químicos (ácidos, álcalis, alcohol, acetona). Todas estas técnicas son ampliamente utilizadas en alimentación y biotecnología.

Espumoso. El proceso de formación de espuma se refiere a la capacidad de las proteínas para formar sistemas líquido-gas altamente concentrados llamados espumas. La estabilidad de la espuma, en la que la proteína es un agente espumante, depende no sólo de su naturaleza y concentración, sino también de la temperatura. Las proteínas se utilizan ampliamente como agentes espumantes en la industria de la confitería (malvaviscos, malvaviscos, soufflés). El pan tiene una estructura espumosa y esto afecta su sabor.

Las moléculas de proteínas, bajo la influencia de varios factores, pueden destruirse o interactuar con otras sustancias para formar nuevos productos. Para la industria alimentaria hay dos proceso importante: 1) hidrólisis de proteínas bajo la acción de enzimas; 2) interacción de grupos amino de proteínas o aminoácidos con grupos carbonilo de azúcares reductores. Bajo la influencia de enzimas proteasas que catalizan la descomposición hidrolítica de las proteínas, estas últimas se descomponen en más productos simples(polipéptidos y dipéptidos) y finalmente en aminoácidos. La tasa de hidrólisis de proteínas depende de su composición, estructura molecular, actividad enzimática y condiciones.

Hidrólisis de proteínas. Reacción de hidrólisis para formar aminoácidos en vista general se puede escribir así:

Combustión. Las proteínas se queman para producir nitrógeno, dióxido de carbono y agua, así como algunas otras sustancias. La combustión va acompañada del característico olor a plumas quemadas.

Reacciones de color. Se utilizan las siguientes reacciones:

— xantoproteína, en el que se produce la interacción de ciclos aromáticos y heteroatómicos en una molécula de proteína con ácido nítrico concentrado, acompañada de la aparición color amarillo;

— biuret, en el que soluciones débilmente alcalinas de proteínas interactúan con una solución de sulfato de cobre (II) para formar compuestos complejos entre iones $Cu^(2+)$ y polipéptidos. La reacción va acompañada de la aparición de un color azul violeta.

Las aminas son derivados orgánicos del amoniaco NH 3, en cuya molécula uno, dos o tres átomos de hidrógeno son reemplazados por radicales hidrocarbonados:

El representante más simple es la metilamina:

Clasificación. Las aminas se clasifican según dos características estructurales:

• Según el número de radicales asociados al átomo de nitrógeno, se distinguen: primario (un radical), secundario (dos radicales), terciario (tres radicales) (Tabla 7.2);
• Según la naturaleza del radical hidrocarbonado, las aminas se dividen en alifáticas (grasas): derivados de alcanos, aromáticos y mixtos (o grasos-aromáticos).

Tabla 7.2

Nomenclatura de aminas. Los nombres de la mayoría de las aminas se forman a partir de los nombres del radical hidrocarbonado (radicales en orden creciente) y el sufijo -amina. Las aminas primarias también se denominan a menudo derivados de hidrocarburos, en cuyas moléculas uno o más átomos de hidrógeno son reemplazados por grupos amino NH 2. El grupo amino se considera un sustituyente y su ubicación se indica con un número al principio del nombre. Por ejemplo:

Aminoácidos Son compuestos cuyas moléculas contienen grupos amino y carboxilo. Su representante más simple es el ácido aminoacético (glicina):

Una molécula de aminoácido puede contener varios grupos carboxilo o amino, así como otros grupos funcionales. Dependiendo de la posición del grupo amino con relación al carboxilo, existen alfa-(A), betta-(PAG), gama-(y), delta-(D), elsmlol-aminoácidos (e), etc.:

ácido 2-aminopropanoico (ácido ss-aminopropico, alanina);

Los alfa aminoácidos desempeñan un papel vital en los procesos vitales de los organismos vivos, ya que son los compuestos a partir de los cuales se construye la molécula de cualquier proteína. Todos los a-aminoácidos, que se encuentran a menudo en los organismos vivos, tienen nombres triviales, que suelen utilizarse. (En la Tabla 7.3 se dan representantes de algunos alfa aminoácidos.)

Tabla 7.3

Los aminoácidos son sólidos cristalinos con temperatura alta derritiéndose; cuando se derriten, se descomponen. Altamente solubles en agua, las soluciones acuosas son eléctricamente conductoras. La propiedad química más importante de los aminoácidos es la interacción intermolecular de los α-aminoácidos, que conduce a la formación de péptidos. Cuando dos aminoácidos interactúan, se forma un dipéptido. La interacción intermolecular de tres α-aminoácidos conduce a la formación de un tripéptido, etc. Los fragmentos de moléculas de aminoácidos que forman una cadena peptídica se denominan residuos de aminoácidos y el enlace CO-NH se denomina enlace peptídico.

Los aminoácidos se utilizan en muchos campos. Se utilizan como aditivos alimentarios. Así, las proteínas vegetales se enriquecen con lisina, triptófano y treonina, y la metionina se incluye en los platos de soja. Durante la producción productos alimenticios Los aminoácidos se utilizan como potenciadores del sabor y aditivos. Debido a su pronunciado sabor a carne, el enantiómero L de la sal monosódica del ácido glutámico se utiliza ampliamente. Se añade glicina como edulcorante, agente bacteriostático y antioxidante. siendo no sólo elementos estructurales proteínas y otros compuestos endógenos, los aminoácidos son de gran importancia funcional, algunos de ellos actúan como sustancias neurotransmisoras, otros han encontrado un uso independiente como medicamentos. Los aminoácidos se utilizan en medicina como nutrición parenteral (es decir, sin pasar por el tracto gastrointestinal) para pacientes con enfermedades del sistema digestivo y otros órganos. También se utilizan para tratar enfermedades del hígado, anemia, quemaduras (metionina), úlceras de estómago (histidina) y enfermedades neuropsiquiátricas (ácido glutámico, etc.). Los aminoácidos se utilizan en ganadería y medicina veterinaria para la nutrición y tratamiento de animales, así como en las industrias microbiológica y química.

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¡Atención! Las vistas previas de diapositivas tienen únicamente fines informativos y es posible que no representen todas las características de la presentación. Si estas interesado este trabajo, descargue la versión completa.

Objetivos de la lección:

1. Actualizar los conocimientos de los estudiantes sobre los polímeros naturales utilizando el ejemplo de las proteínas. Introducir la composición, estructura, propiedades y funciones de las proteínas.
2. Promover el desarrollo de la atención, la memoria, pensamiento lógico, la capacidad de comparar y analizar.
3. Formar el interés de los estudiantes por este tema y sus habilidades comunicativas.

Tipo de lección: lección en la formación de nuevos conocimientos.

Recursos educativos:

1. Biblioteca de ayudas visuales electrónicas “Química grados 8 a 11”, desarrollador “Cirilo y Metodio”, 2005.
2. Publicación electrónica “Química 8-11. Laboratorio virtual”, desarrollador Mar GTU, 2004
3. Publicación electrónica para el curso “Biotecnología”, desarrollador “Nuevo Disco”, 2003.

Material y equipamiento técnico, soporte didáctico: Computadora, proyector, pantalla. Presentación “Proteína”. Libro de texto Rudzitis G.E.Química 10º grado 2011, Libro de texto. Yu.I. Poliansky. Biología general. 10º a 11º grado. 2011

Equipos y reactivos de laboratorio: Solución de proteínas, hidróxido de sodio, acetato de plomo, sulfato de cobre, ácido nítrico concentrado, lámpara de alcohol, soporte, tubos de ensayo.

Progreso de la lección

I. Momento organizacional(3–5’)

II. Comunicar el tema y el propósito de la lección. (3–5’). (Diapositiva 1-2)

III. Explicación del material sobre el tema “ Compuestos orgánicos que contienen nitrógeno. Ardillas”.

1. Proteínas (Diapositiva 3). Comenzamos el estudio de las proteínas con la afirmación del bioquímico J. Mulder: “En todas las plantas y animales hay una determinada sustancia, que, sin duda, es la más importante de todas las sustancias conocidas de la naturaleza viva y sin la cual la vida en nuestro planeta sería imposible”.

2. determinación de proteínas (Diapositiva 4–6) Los estudiantes discuten y escriben en sus cuadernos.

Diapositiva 4. Determinación de proteínas. Las proteínas son sustancias orgánicas de alto peso molecular que contienen nitrógeno y tienen una composición y estructura molecular complejas.

Diapositiva 5. Las proteínas, junto con los carbohidratos y las grasas, son los componentes principales de nuestra alimentación.

Diapositiva 6. La proteína es la forma más elevada de desarrollo. materia organica. Todos los procesos de la vida están asociados con proteínas. Las proteínas forman parte de las células y tejidos de todos los organismos vivos. El contenido de proteínas en diferentes células puede oscilar entre el 50 y el 80%.

3. Historia de las proteínas (Diapositiva 7 a 11). Conozca a los primeros investigadores de proteínas( Jacopo Bartolomeo Beccari, Francois Quesnet, Antoine Francois de Fourcroix).

Diapositiva 7. Las ardillas deben su nombre a las claras de huevo. En la antigua Roma se utilizaba la clara de huevo como remedio. historia real El estudio de las proteínas comienza cuando aparece la primera información sobre sus propiedades.

Diapositiva 6. La proteína fue aislada por primera vez (en forma de gluten) en 1728 por el italiano Ya.B. Beccari de harina de trigo. Este evento se considera el nacimiento de la química de las proteínas. Pronto se descubrió que compuestos similares se encuentran en todos los órganos no solo de las plantas, sino también de los animales. Este hecho sorprendió mucho a los científicos que estaban acostumbrados a dividir sustancias en compuestos de “animal y flora" Una propiedad común de las nuevas sustancias resultó ser que cuando se calentaban liberaban sustancias de naturaleza básica: amoníaco y aminas.

Diapositiva 9. 1747: el fisiólogo francés F. Quesne aplicó por primera vez el término "proteína" a los fluidos de un organismo vivo.

Diapositiva 10. En 1751, el término proteína se incluyó en la "Enciclopedia" de D. Diderot y J. Alembert.

4. Composición de proteínas (Diapositiva 12) Los estudiantes escriben en sus cuadernos.

Diapositiva 12. Composición de proteínas. . La composición elemental de la proteína varía ligeramente (en% del peso seco): C – 51–53%, O – 21,5–23,5%, norte – 16,8–18,4%, H – 6,5–7,3%, S – 0,3–2,5%. Algunas proteínas contienen P, Se, etc.

5. Estructura de las proteínas (Diapositiva 13 a 15).

Diapositiva 13. Las proteínas son polímeros naturales cuyas moléculas se construyen a partir de residuos de aminoácidos conectados por enlaces peptídicos. Hay 51 residuos en la insulina y 140 en la mioglobina.

El peso molecular relativo de las proteínas es muy grande, oscilando entre 10.000 y muchos millones. Por ejemplo: insulina – 6500, proteína huevo de gallina– 360.000, y una de las proteínas musculares llega a 150.000.

Diapositiva 14. En la naturaleza se encuentran más de 150 aminoácidos, pero sólo unos 20 aminoácidos forman parte de las proteínas.

Diapositiva 15. Los estudiantes repiten la definición, el nombre y la estructura de los aminoácidos. Aminoácidos Se denominan compuestos orgánicos que contienen nitrógeno, cuyas moléculas contienen grupos amino, NH 3 y grupos carboxilo, COOH.

Aminoácidos pueden considerarse como derivados de ácidos carboxílicos en los que el átomo de hidrógeno del radical se reemplaza por un grupo amino.

6. Teoría peptídica de la estructura de las proteínas. (Diapositiva 16 a 19). Pregunta para estudiantes – ¿Qué es un enlace peptídico?

Un enlace peptídico es un enlace formado entre el residuo (NH) del grupo amino de una molécula de aminoácido y el residuo (CO) del grupo carboxilo de otra molécula de aminoácido.

Diapositiva 16. A principios del siglo XIX aparecieron nuevos trabajos sobre el estudio químico de las proteínas. Fischer Emil Hermann propuso la teoría peptídica de la estructura de las proteínas en 1902 y demostró experimentalmente que los aminoácidos se unen para formar compuestos a los que llamó polipéptidos. Premio Nobel 1902.

Diapositiva 17. Las proteínas incluyen varios cientos y, a veces, miles de combinaciones de aminoácidos básicos. El orden de su alternancia es el más variado. Cada aminoácido puede aparecer varias veces en una proteína. Para una proteína que consta de 20 residuos de aminoácidos, son teóricamente posibles aproximadamente 2x10 18 variantes (una de las variantes).

Diapositiva 18. Polímero compuesto por aminoácidos (segunda opción).

19 diapositiva. Una cadena formada por gran número Los residuos de aminoácidos conectados entre sí se llaman polipéptidos. Consta de decenas y cientos de residuos de aminoácidos. Todas las proteínas tienen la misma estructura polipeptídica. Hay 3,6 residuos de aminoácidos por vuelta de la hélice.

7. Clasificación de proteínas. (Diapositiva 20). Mensaje estudiantil sobre el tema "Varias clasificaciones de proteínas".(Apéndice 2).

8. Estructura de una molécula de proteína. (Diapositiva 21 a 29). Al estudiar la composición de las proteínas, se encontró que todas las proteínas se construyen según un principio único y tienen cuatro niveles de organización. estudiantes escuchando,discutir y escribir la definición de estructuras de moléculas de proteínas.

Diapositiva 21. Estructura de una molécula de proteína. . En la primera mitad del siglo XIX quedó claro que las proteínas constituyen una parte integral de todas las sustancias vivas de la Tierra, sin excepción. El descubrimiento de los aminoácidos y el estudio de las propiedades y métodos de producción de péptidos fueron un paso hacia el establecimiento de la estructura de las moléculas de proteínas. Al estudiar la composición de las proteínas, se encontró que todas se basan en un principio único y tienen cuatro niveles de organización: primaria, secundaria, terciaria y algunas de ellas tienen estructuras cuaternarias.

Diapositiva 22. Estructura primaria de una proteína. Es una cadena lineal de residuos de aminoácidos ubicados en una secuencia determinada e interconectados por enlaces peptídicos. El número de unidades de aminoácidos en una molécula puede variar desde varias decenas hasta cientos de miles. Esto se refleja en el peso molecular de las proteínas, que varía ampliamente: de 6500 (insulina) a 32 millones (proteína del virus de la influenza). La estructura primaria de una molécula de proteína juega un papel extremadamente importante. Cambiar un solo aminoácido por otro puede provocar la muerte del organismo o el surgimiento de una especie completamente nueva.

Diapositiva 23. Repetición del mecanismo de formación de enlaces peptídicos.

Los estudiantes reciben la tarea: crear una ecuación para la reacción de producir un dipéptido a partir de dos aminoácidos cualesquiera de la lista propuesta (se adjunta una tabla de aminoácidos). Comprobando la tarea completada.

Diapositiva 24. Danilevsky A.Ya. - Bioquímico y académico ruso. Uno de los fundadores de la bioquímica rusa. Trabajó en el campo de enzimas y proteínas. En 1888 Danilevsky A.Ya. propuso una teoría de la estructura de la molécula de proteína (la existencia de enlaces peptídicos en las proteínas). Experimentalmente demostró que bajo la influencia del jugo pancreático las proteínas sufren hidrólisis. Estudió las proteínas musculares (miosina) y descubrió la antipepsina y la antitripsina.

Diapositiva 25. La estructura secundaria de una proteína es una cadena polipeptídica retorcida en espiral. Se mantiene en el espacio debido a la formación de numerosos enlaces de hidrógeno entre los grupos – CO – y – NH – ubicados en espiras adyacentes de la hélice. Hay dos clases de tales estructuras: en espiral y plegadas. Todos ellos están estabilizados por enlaces de hidrógeno. La cadena polipeptídica se puede torcer en espiral, en cada vuelta de la cual hay 3,6 unidades de aminoácidos con los radicales hacia afuera. Las espiras individuales se mantienen unidas mediante enlaces de hidrógeno entre grupos de diferentes secciones de la cadena. Esta estructura proteica se llama hélice y se observa, por ejemplo, en la queratina (lana, cabello, cuernos, uñas). Si los grupos laterales de los residuos de aminoácidos no son muy grandes (glicina, alanina, serina), se pueden ubicar dos cadenas polipeptídicas en paralelo y mantenerse unidas mediante enlaces de hidrógeno. En este caso, la tira no resulta plana, sino doblada. Se trata de una estructura proteica característica, por ejemplo, de la fibroína de seda.

Diapositiva 26. En 1953, L. Pauling desarrolló un modelo de estructura secundaria de proteínas. En 1954 fue galardonado premio nobel en química. En 1962 - Premio Nobel de la Paz.

Diapositiva 27. La estructura terciaria es la forma en que se organiza una espiral o estructura en el espacio. Ésta es la configuración tridimensional real de la hélice de una cadena polipeptídica retorcida en el espacio (es decir, una hélice retorcida formando una hélice).

Diapositiva 28. La estructura terciaria se mantiene mediante enlaces que surgen entre los grupos funcionales de radicales. – puentes disulfuro (–S–S–) entre átomos de azufre (entre dos residuos de cisteína de diferentes partes de la cadena), – puentes éster entre el grupo carboxilo (–COOH) y el grupo hidroxilo (–OH), – sal puentes entre el grupo carboxilo (–COOH) y el grupo amino (–NH 2) . En función de la forma de la molécula de proteína, que está determinada por la estructura terciaria, se distinguen las proteínas globulares (mioglobina) y las proteínas fibrilares (queratina del cabello), que realizan una función estructural en el organismo.

Diapositiva 29. La estructura cuaternaria es una forma de interacción entre varias cadenas polipeptídicas. Las cadenas polipeptídicas están conectadas entre sí mediante enlaces de hidrógeno, iónicos, hidrofóbicos y otros. Mensaje de un estudiante sobre el tema "Estructura cuaternaria de una molécula de proteína". (Apéndice 3).

9. Propiedades químicas de las proteínas. (Diapositiva 30). Entre las propiedades químicas, consideramos las siguientes propiedades: desnaturalización, hidrólisis y reacciones de color a las proteínas.

Diapositiva 30. Las propiedades de las proteínas son diversas: algunas proteínas son sólidas, insolubles en agua y soluciones salinas; La mayoría de las proteínas son sustancias líquidas o gelatinosas solubles en agua (por ejemplo, la albúmina, la clara de un huevo de gallina). El protoplasma de las células está formado por proteínas coloidales.

Diapositiva 31. La desnaturalización de proteínas es la destrucción de las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de una molécula de proteína bajo la influencia de factores externos. La desnaturalización reversible es posible en soluciones de sales de amonio, potasio y sodio. Bajo la influencia de sales de metales pesados, se produce una desnaturalización irreversible. Por tanto, los vapores de metales pesados ​​y sus sales son extremadamente perjudiciales para el organismo. Para la desinfección, conservación, etc. se utilizan formalina, fenol y alcohol etílico, cuya acción también conduce a una desnaturalización irreversible. Durante la desnaturalización, una proteína pierde algunas de las funciones más importantes de una estructura viva: enzimática, catalítica, protectora, etc.

10. Desnaturalización de proteínas (Diapositiva 31–32). La desnaturalización de proteínas es la destrucción de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de una molécula de proteína bajo la influencia de factores externos. (Los estudiantes anotan la definición en su cuaderno)

Diapositiva 32. Desnaturalización de proteínas. Factores que provocan la desnaturalización: temperatura, estrés mecánico, acción. quimicos etc.

11. virtuales trabajo de laboratorio (Diapositiva 33–35). Mire el video y discuta.

Diapositiva 33. Experiencia No. 1. Desnaturalización reversible de proteínas. A la solución de proteína se le añade una solución saturada de sulfato de amonio. La solución se vuelve turbia. Se ha producido desnaturalización de proteínas. Hay un precipitado de proteína en el tubo de ensayo. Este precipitado se puede disolver nuevamente si se agregan al agua unas gotas de una solución turbia y se agita la solución. El precipitado se disuelve.

Diapositiva 34. Experimento número 2. Desnaturalización irreversible de proteínas. Vierta la proteína en el tubo de ensayo y caliéntela hasta que hierva. La solución transparente se vuelve turbia. La proteína coagulada precipita. Cuando las proteínas se exponen a altas temperaturas, se produce una coagulación irreversible de las proteínas.

Diapositiva 35. Experimento número 3. Desnaturalización irreversible de proteínas bajo la influencia de ácidos. Agregue con cuidado la solución de proteínas al tubo de ensayo con ácido nítrico. En la interfaz de las dos soluciones apareció un anillo de proteína coagulada. Al agitar el tubo de ensayo, aumentó la cantidad de proteína coagulada. Se produce un plegamiento irreversible de proteínas.

12. Reacciones cromáticas de las proteínas. (Diapositiva 36). Demostración de experimentos.:

1. Reacción de Biuret.
2. Reacción de xantoproteínas.
3. Determinación cualitativa de azufre en proteínas.

1) Reacción de Biuret. Cuando un precipitado de hidróxido de cobre recién obtenido actúa sobre las proteínas en un medio alcalino, aparece un color violeta. De las reacciones de color a las proteínas, el biuret es la más característica porque los enlaces peptídicos de las proteínas forman un compuesto complejo con iones de cobre (II).

2) Reacción de xantoproteínas (interacción de ciclos de radicales aromáticos con ácido nítrico concentrado). Cuando las proteínas se exponen al ácido nítrico concentrado, se forma un precipitado blanco, que cuando se calienta se vuelve amarillo, y cuando se agrega una solución de amoníaco, se vuelve naranja.

3) Determinación cualitativa de azufre en proteínas. Si se añade acetato de plomo y luego hidróxido de sodio a una solución de proteínas y se calienta, se forma un precipitado negro, que indica el contenido de azufre.

13. Hidrólisis de proteínas (Diapositiva 37–38). Los estudiantes analizan los tipos de hidrólisis de proteínas y los anotan en sus cuadernos.

Diapositiva 37. La hidrólisis de proteínas es una de las propiedades más importantes de las proteínas. Ocurre en presencia de ácidos, bases o enzimas. Para una hidrólisis ácida completa, es necesario hervir la proteína con ácido clorhídrico durante 12 a 70 horas. En el cuerpo, la hidrólisis completa de las proteínas se produce en condiciones muy suaves bajo la acción de enzimas protolíticas. Es importante llamar la atención de los estudiantes sobre el hecho de que el producto final de la hidrólisis de proteínas son los aminoácidos.

Diapositiva 38. Tipos de hidrólisis de proteínas. . Cada tipo de organismo, cada órgano y tejido contiene sus propias proteínas características y, al digerir las proteínas de los alimentos, el cuerpo las descompone en aminoácidos individuales, a partir de los cuales el cuerpo crea sus propias proteínas. La descomposición de las proteínas se lleva a cabo en los órganos digestivos de humanos y animales (estómago e intestino delgado) bajo la acción de enzimas digestivas: pepsina (en el ambiente ácido del estómago) y tripsina, quimiotripsina, dipeptidasa (en el ambiente ligeramente alcalino). del intestino - pH 7,8). La hidrólisis es la base del proceso de digestión. El cuerpo humano debe recibir 60 diariamente de los alimentos. – 80 g de proteína. En el estómago, bajo la influencia de enzimas y ácido clorhídrico, las moléculas de proteínas se descomponen en "bloques de construcción". – aminoácidos. Una vez en la sangre, son transportados a todas las células del cuerpo, donde participan en la construcción de sus propias moléculas proteicas, características únicamente de esta especie.

14. La investigación de las proteínas en el siglo XIX. (Diapositiva 39 a 42). Los descubrimientos de los científicos: los químicos F. Sanger, M.F Peruts y D.K. Kendyryu.

Diapositiva 39. Los científicos han determinado completamente la estructura de algunas proteínas: la hormona insulina, el antibiótico gramicidina, la mioglobina, la hemoglobina, etc.

Deslizar 40. En 1962 M.F. Perutz y D.K. Kendiryu recibió el Premio Nobel por su investigación en el campo de las proteínas.

Diapositiva 41. La molécula de hemoglobina (Mr = (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) = 68000) está formada por cuatro cadenas polipeptídicas (Mr = 17000 cada una). Cuando se combina con oxígeno, la molécula cambia su estructura cuaternaria, atrapando oxígeno.

Diapositiva 42. En 1954, F. Sanger descifró la secuencia de aminoácidos de la insulina (fue sintetizada 10 años después). F. Sanger - bioquímico inglés. En 1945, comenzó a estudiar la proteína natural insulina. Esta hormona pancreática regula los niveles de glucosa en sangre en el cuerpo. La violación de la síntesis de insulina conduce a una falla en el metabolismo de los carbohidratos y a una enfermedad grave: la diabetes mellitus. Utilizando todos los métodos a su disposición y demostrando una gran habilidad, F. Sanger descifró la estructura de la insulina. Resultó que consta de dos cadenas polipeptídicas de 21 y 30 residuos de aminoácidos de longitud, conectadas en dos lugares por puentes disulfuro de fragmentos de cisteína. El trabajo duró nueve largos años. En 1958, el científico recibió el Premio Nobel “por su trabajo sobre la estructura de las proteínas, especialmente la insulina”. Con base en el descubrimiento de F. Sanger en 1963, se completó la primera síntesis de insulina a partir de aminoácidos individuales. Fue un triunfo de la química orgánica sintética.

15. Funciones de las proteínas (Diapositiva 43). Los estudiantes trabajan de forma independiente con el libro de texto de Yu.I. Poliansky. Biología general p.43-46. Tarea para estudiantes: anota las funciones de las proteínas en tu cuaderno.

Diapositiva 43. Comprobación y consolidación de la tarea completada.

16. Las proteínas como componente de la alimentación animal y humana. (Diapositiva 44 a 49). El valor nutricional de las proteínas está determinado por su contenido de aminoácidos esenciales.

Diapositiva 44. Con la descomposición completa de 1 gramo de proteína, se liberan 17,6 kJ de energía.

Mensaje del estudiante sobre el tema: "Las proteínas son una fuente de aminoácidos esenciales en el cuerpo" (Apéndice 4).

46 diapositiva. Las proteínas vegetales son menos valiosas. Son más pobres en lisina, metionina, triptófano y más difíciles de digerir en el tracto gastrointestinal.

Durante el proceso de digestión, las proteínas se descomponen en aminoácidos libres que, después de la absorción en el intestino, ingresan a la sangre y son transportados a todas las células.

47 diapositiva. Proteínas completas e incompletas. Las proteínas completas son aquellas que contienen todos los aminoácidos esenciales. Las proteínas incompletas no contienen todos los aminoácidos esenciales. Mensaje del estudiante sobre el tema - “ Valor energético algunos productos."(Apéndice 6).

17. La importancia de las proteínas (Diapositiva 48–49).

Diapositiva 48. Las proteínas son un componente esencial de todas las células vivas, desempeñan un papel extremadamente importante en la naturaleza viva y son el componente principal, más valioso e insustituible de la nutrición. Las proteínas son la base de elementos estructurales y tejidos, apoyan el metabolismo y la energía, participan en los procesos de crecimiento y reproducción, proporcionan mecanismos de movimiento, el desarrollo de reacciones inmunes y son necesarias para el funcionamiento de todos los órganos y sistemas del cuerpo.

Diapositiva 49. Completamos el estudio del tema con la definición de vida de F. Engels: “La vida es una forma de existencia de los cuerpos proteicos, cuyo punto esencial es el intercambio constante de sustancias con la naturaleza externa que los rodea y con Al cesar este metabolismo, cesa también la vida, lo que conduce a la descomposición de la proteína”.

IV. Análisis de tareas: Química. G.E.Rudzitis, págs. 158-162, estudie el material.

V. Resumiendo la lección.

Literatura:

1. Baranova T.A. Nutrición adecuada. – M.: Interbook, 1991. – P. 78–80.
2. Volkov V.A., Vonsky E.V., Kuznetsova G.I. Químicos destacados del mundo.
3. – M.: VSH, 1991. 656 p. Gabrielyan O.S.
4. Química. Educativo 10mo grado para educación general instituciones - M.: Avutarda, 2007. Gorkovenko M.Yu. Desarrollos basados ​​en lecciones
5. en química. – M.: Vako, 2006. págs. 270–274. Polyansky Yu.I.
6. Biología general. Grados educativos 10-11. 2011 Rudzitis G.E.
7. Química: Química orgánica. Libro de texto 10 grados para educación general instituciones. – M.: Educación, 2011 – págs. 158–162. Figurovsky N.A. Ensayo sobre la historia general de la química. Desde la antigüedad hasta principios del XIX
8. siglo. – M.: Nauka, 1969. 455 p.

Recursos de Internet.

Según la naturaleza de los sustituyentes de hidrocarburos, las aminas se dividen en

Características estructurales generales de las aminas.

Al igual que en la molécula de amoníaco, en la molécula de cualquier amina el átomo de nitrógeno tiene un par de electrones solitario dirigido a uno de los vértices del tetraedro distorsionado:

Por esta razón, las aminas, al igual que el amoníaco, tienen propiedades básicas significativamente expresadas.

Así, las aminas, similares al amoníaco, reaccionan reversiblemente con el agua formando bases débiles:

Las aminas aromáticas, si el grupo amino está directamente conectado al anillo aromático, presentan propiedades básicas más débiles en comparación con el amoníaco. Esto se debe al hecho de que el par de electrones solitarios del átomo de nitrógeno se desplaza hacia el sistema π aromático del anillo de benceno, como resultado de lo cual disminuye la densidad electrónica en el átomo de nitrógeno. A su vez, esto conduce a una disminución de las propiedades básicas, en particular la capacidad de interactuar con el agua. Por ejemplo, la anilina reacciona solo con ácidos fuertes, pero prácticamente no reacciona con el agua.

Propiedades químicas de las aminas saturadas.

Como ya se mencionó, las aminas reaccionan reversiblemente con el agua:

Las soluciones acuosas de aminas tienen una reacción alcalina debido a la disociación de las bases resultantes:

Las aminas saturadas reaccionan con el agua mejor que el amoníaco debido a sus propiedades básicas más fuertes.

Las propiedades básicas de las aminas saturadas aumentan en la serie.

Las aminas saturadas secundarias son bases más fuertes que las aminas saturadas primarias, que a su vez son bases más fuertes que el amoníaco. En cuanto a las propiedades básicas de las aminas terciarias, si hablamos de reacciones en soluciones acuosas, entonces las propiedades básicas de las aminas terciarias se expresan mucho peor que las de las aminas secundarias, e incluso un poco peor que las de las primarias. Esto se debe a impedimentos estéricos, que afectan significativamente la tasa de protonación de las aminas. En otras palabras, tres sustituyentes “bloquean” el átomo de nitrógeno e interfieren con su interacción con los cationes H+.

Interacción con ácidos

Tanto las aminas saturadas libres como sus soluciones acuosas reaccionan con los ácidos. En este caso se forman sales:

Dado que las propiedades básicas de las aminas saturadas son más pronunciadas que las del amoníaco, dichas aminas reaccionan incluso con ácidos débiles, como el ácido carbónico:

Las sales de amina son sólidos muy solubles en agua y poco solubles en disolventes orgánicos no polares. La interacción de las sales de amina con los álcalis conduce a la liberación de aminas libres, similar al desplazamiento del amoníaco cuando los álcalis actúan sobre las sales de amonio:

2. Las aminas primarias saturadas reaccionan con el ácido nitroso para formar los correspondientes alcoholes, nitrógeno N2 y agua. Por ejemplo:

Un rasgo característico Esta reacción es la formación de gas nitrógeno y, por tanto, es cualitativa para las aminas primarias y se utiliza para distinguirlas de las secundarias y terciarias. Cabe señalar que la mayoría de las veces esta reacción se lleva a cabo mezclando la amina no con una solución de ácido nitroso en sí, sino con una solución de una sal de ácido nitroso (nitrito) y luego agregando un ácido mineral fuerte a esta mezcla. Cuando los nitritos interactúan con ácidos minerales fuertes, se forma ácido nitroso, que luego reacciona con la amina:

Las aminas secundarias dan, en condiciones similares, líquidos aceitosos, las llamadas N-nitrosaminas, pero esta reacción en realidad Asignaciones del examen estatal unificado no se encuentra en química. Las aminas terciarias no reaccionan con el ácido nitroso.

La combustión completa de cualquier amina conduce a la formación de dióxido de carbono, agua y nitrógeno:

Interacción con haloalcanos

Es de destacar que se obtiene exactamente la misma sal mediante la acción del cloruro de hidrógeno sobre una amina más sustituida. En nuestro caso, cuando el cloruro de hidrógeno reacciona con la dimetilamina:

Preparación de aminas:

1) Alquilación de amoniaco con haloalcanos:

En caso de deficiencia de amoníaco, se obtiene su sal en lugar de amina:

2) Reducción por metales (a hidrógeno en la serie de actividad) en un ambiente ácido:

seguido del tratamiento de la solución con álcali para liberar la amina libre:

3) La reacción del amoníaco con los alcoholes al pasar su mezcla a través de óxido de aluminio calentado. Dependiendo de las proporciones alcohol/amina se forman aminas primarias, secundarias o terciarias:

Propiedades químicas de la anilina.

Anilina - el nombre trivial del aminobenceno, que tiene la fórmula:

Como puede verse en la ilustración, en la molécula de anilina el grupo amino está directamente conectado al anillo aromático. Estas aminas, como ya se mencionó, tienen propiedades básicas mucho menos pronunciadas que el amoníaco. Así, en particular, la anilina prácticamente no reacciona con agua y ácidos débiles como el ácido carbónico.

Reacción de anilina con ácidos.

La anilina reacciona con fuerza fuerte y media. ácidos inorgánicos. En este caso se forman sales de fenilamonio:

Reacción de anilina con halógenos.

Como ya se dijo al principio de este capítulo, el grupo amino en las aminas aromáticas es atraído hacia el anillo aromático, lo que a su vez reduce la densidad electrónica en el átomo de nitrógeno y, como resultado, la aumenta en el anillo aromático. Un aumento de la densidad electrónica en el anillo aromático conduce al hecho de que las reacciones de sustitución electrófila, en particular las reacciones con halógenos, se desarrollan mucho más fácilmente, especialmente en las posiciones orto y para con respecto al grupo amino. Así, la anilina reacciona fácilmente con el agua con bromo, formando un precipitado blanco de 2,4,6-tribromoanilina:

Esta reacción es cualitativa para la anilina y a menudo permite identificarla entre otras. compuestos orgánicos.

Reacción de anilina con ácido nitroso.

La anilina reacciona con el ácido nitroso, pero debido a la especificidad y complejidad de esta reacción en examen estatal unificado real no aparece en química.

Reacciones de alquilación de anilina.

Utilizando la alquilación secuencial de anilina en el átomo de nitrógeno con hidrocarburos halogenados, se pueden obtener aminas secundarias y terciarias:

Obtención de anilina

1. Reducción del nitrobenceno por metales en presencia de ácidos fuertes no oxidantes:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH = C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Como metales se pueden utilizar todos los metales situados antes del hidrógeno en la serie de actividad.

Reacción del clorobenceno con amoníaco:

C 6 H 5 −Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Propiedades químicas de los aminoácidos.

Aminoácidos son compuestos cuyas moléculas contienen dos tipos de grupos funcionales: grupos amino (-NH 2) y carboxi- (-COOH).

En otras palabras, los aminoácidos pueden considerarse derivados de ácidos carboxílicos, en cuyas moléculas uno o más átomos de hidrógeno están reemplazados por grupos amino.

Por tanto, la fórmula general de los aminoácidos se puede escribir como (NH 2) x R(COOH) y, donde xey suelen ser iguales a uno o dos.

Dado que las moléculas de aminoácidos contienen tanto un grupo amino como un grupo carboxilo, exhiben propiedades quimicas similar tanto a las aminas como a los ácidos carboxílicos.

Propiedades ácidas de los aminoácidos.

Formación de sales con álcalis y carbonatos de metales alcalinos.

Esterificación de aminoácidos.

Los aminoácidos pueden reaccionar durante la esterificación con alcoholes:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Propiedades básicas de los aminoácidos.

1. Formación de sales al interactuar con ácidos.

NH2CH2COOH + HCl → + Cl —

2. Interacción con el ácido nitroso

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Nota: la interacción con el ácido nitroso se produce de la misma manera que con las aminas primarias.

3. Alquilación

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I —

4. Interacción de aminoácidos entre sí.

Los aminoácidos pueden reaccionar entre sí para formar péptidos, compuestos que contienen el enlace peptídico –C(O)-NH- en sus moléculas.

Al mismo tiempo, cabe señalar que en el caso de una reacción entre dos aminoácidos diferentes, sin observar unas condiciones de síntesis específicas, la formación de diferentes dipéptidos se produce simultáneamente. Entonces, por ejemplo, en lugar de la reacción anterior de glicina con alanina, que conduce a glicilanina, puede ocurrir una reacción que conduce a alanilglicina:

Además, la molécula de glicina no reacciona necesariamente con la molécula de alanina. También ocurren reacciones de peptización entre moléculas de glicina:

Y alanina:

Además, dado que las moléculas de los péptidos resultantes, al igual que las moléculas de aminoácidos originales, contienen grupos amino y grupos carboxilo, los propios péptidos pueden reaccionar con aminoácidos y otros péptidos debido a la formación de nuevos enlaces peptídicos.

Los aminoácidos individuales se utilizan para producir polipéptidos sintéticos o las llamadas fibras de poliamida. Así, en particular, mediante la policondensación del ácido 6-aminohexano (ε-aminocaproico), el nailon se sintetiza en la industria:

La resina de nailon resultante se utiliza para producir fibras textiles y plásticos.

Formación de sales internas de aminoácidos en solución acuosa.

En soluciones acuosas, los aminoácidos existen predominantemente en forma de sales internas: iones bipolares (zwitteriones):

Obtención de aminoácidos

1) Reacción de ácidos carboxílicos clorados con amoníaco:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 = NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Descomposición (hidrólisis) de proteínas bajo la influencia de soluciones fuertes. ácidos minerales y álcalis.

Los compuestos que contienen átomos de nitrógeno en la estructura de sus moléculas están muy extendidos en la naturaleza (sustancias proteicas, compuestos fisiológicamente activos, materiales poliméricos, etc.). Los más simples incluyen:

a) compuestos nitrosos

b ) compuestos nitro

V
) aminas:

GRAMO ) compuestos diazo

d ) compuestos azoicos

g) nitrilos

h) aminoalcoholes, aminoácidos, aminoazúcares, etc.

Compuestos nitro

Los compuestos nitro son sustancias que contienen el grupo nitro –NO 2 (puede haber uno o más). Dependiendo del radical hidrocarbonado, se distinguen alifáticos (saturados e insaturados), acíclicos, aromáticos y heterocíclicos. Según el tipo de carbono al que está asociado el grupo nitro: compuestos nitro primarios, secundarios y terciarios.

La estructura del grupo nitro se diferencia en una serie de características que afectan las propiedades físicas y químicas de los compuestos nitro. Se ha establecido que ambos átomos de oxígeno en el grupo nitro son absolutamente equivalentes y la estructura del grupo nitro se puede representar como:

es decir, la densidad electrónica se distribuye uniformemente

Al nombrar compuestos nitro, se añade el prefijo nitro- al nombre del hidrocarburo correspondiente:

La isomería está asociada con la estructura del radical hidrocarbonado y la posición del grupo nitro.

FORMAS DE OBTENER

1. Nitración de alcanos (reacción de Konovalov)

2. Nitración de arenos

3. Alquilación de nitritos con derivados halógenos.

4. Oxidación de aminas aromáticas primarias con perácidos.

Propiedades físicas

Los nitrocompuestos alifáticos son líquidos de alto punto de ebullición, de olor agradable, poco o nada solubles en agua. A partir de C 4 – ρ>1.

Los compuestos nitro aromáticos (líquidos o sólidos que huelen a almendras amargas) son venenosos. Debido a la presencia de un enlace semipolar en las moléculas, los compuestos nitro tienen una mayor polaridad y altos puntos de ebullición.

y tpl. , un gran momento dipolar eléctrico. Cuando los grupos nitro se acumulan en la molécula, los compuestos polinitro se vuelven explosivos.

1. PROPIEDADES QUÍMICAS Las propiedades químicas están determinadas por la presencia de un grupo nitro, la estructura del radical hidrocarbonado y su influencia mutua.

Recuperación.

Se lleva a cabo en un ambiente ácido, alcalino o neutro hasta la formación de aminas primarias. Dependiendo de las condiciones y de la naturaleza del agente reductor se forman distintos productos intermedios.

1.1. Reducción de Fe o Sn en ambiente ácido.

No es posible aislar productos intermedios:

2. 1.2. La reducción en un ambiente neutro la lleva a cabo el Zn..

Dado que el grupo nitro tiene un efecto oxidante bastante fuerte, que puede manifestarse intramolecularmente cuando se seleccionan las condiciones adecuadas.

En este caso, el átomo de nitrógeno se reduce y el átomo de carbono adyacente se oxida.

Los compuestos nitro primarios bajo la acción de ácidos minerales concentrados al calentarse forman ácido carboxílico e hidroxilamina: Bajo la influencia de ácidos minerales diluidos, se forman aldehídos a partir de aminas primarias y cetonas a partir de aminas secundarias (reacción de Nef): En las aminas aromáticas, la cadena hidrocarbonada (si la hay) ubicada en

3. oh-posición en relación al grupo nitro:

4. Acción de los álcalis(tautomerismo de compuestos nitro). La reacción ocurre solo para compuestos nitro primarios y secundarios (los compuestos terciarios no reaccionan con los álcalis). Dado que el grupo –NO2 tiene fuertes propiedades aceptoras, el hidrógeno en la posición α con respecto a él tiene una mayor movilidad. Por lo tanto, los compuestos nitro pueden disolverse lentamente en álcalis para formar una sal de la forma aci que, tras una mayor acidificación, se convierte en la forma aci-nitro (ácido nitrónico) y esta última en la forma nitro. Esta transición de formas entre sí se llama tautomérica.

Acción del ácido nitroso.

.

Permite distinguir entre compuestos nitro primarios y secundarios (los terciarios no reaccionan). La reacción también está determinada por la movilidad del hidrógeno en la posición α.

5. Los primarios, al interactuar con el HNO 2, forman compuestos α-nitrosonitro, tautoméricos con ácidos nitrólicos: Las sales alcalinas de ácidos nitrólicos tienen un color rojo brillante.

Los compuestos nitro secundarios con HNO 2 forman pseudonitroles:

6. Las soluciones de pseudonitroles en éter y cloroformo son azules. Condensación con aldehídos

.

Para los compuestos nitro aromáticos, las reacciones de sustitución electrófila son más difíciles que para el benceno, ya que el grupo nitro es un sustituyente del segundo tipo (sustituyente aceptor de electrones) y complica las reacciones con reactivos electrófilos.

El grupo nitro facilita las reacciones con reactivos nucleofílicos. Cuando se hierve con KOH, se forma una mezcla. Bajo la influencia de ácidos minerales diluidos, se forman aldehídos a partir de aminas primarias y cetonas a partir de aminas secundarias (reacción de Nef):- Y norte-nitrofenolatos de potasio:

Con un aumento en el número de grupos nitro en metro-posición entre sí, los compuestos nitro exhiben una reactividad aún mayor hacia los reactivos nucleofílicos.